P1022104 - Proteómica (Módulo Central Materias Obrigatorias) - Curso 2013/2014
Información
- Créditos ECTS
- Créditos ECTS: 6.00
- Total: 6.0
- Horas ECTS
- Clase Expositiva: 18.00
- Clase Interactiva Laboratorio: 12.00
- Clase Interactiva Seminario: 12.00
- Horas de Titorías: 6.00
- Total: 48.0
Outros Datos
- Tipo: Materia Ordinaria Máster RD 1393/2007
- Departamentos: Bioquímica e Bioloxía Molecular
- Áreas: Bioquímica e Bioloxía Molecular
- Centro: Facultade de Farmacia
- Convocatoria: 1º Semestre de Titulacións de Grao/Máster
- Docencia e Matrícula: Primeiro Curso (1º 1ª vez)
Profesores
| Nome | Coordinador |
|---|---|
| NOGUEIRA ALVAREZ, MONTSERRAT. | SI |
| SALGADO CASTRO, FRANCISCO JAVIER. | NON |
Horarios
| Nome | Tipo Grupo | Tipo Docencia | Horario Clase | Horario exames |
|---|---|---|---|---|
| Grupo /CLE_01 | Ordinario | Clase Expositiva | SI | NON |
| Grupo /CLIL_01 | Ordinario | Clase Interactiva Laboratorio | NON | NON |
| Grupo /CLIS_01 | Ordinario | Clase Interactiva Seminario | NON | NON |
| Grupo /TI-ECTS01 | Ordinario | Horas de Titorías | SI | NON |
Programa
Existen programas da materia para os seguintes idiomas:
Obxectivos da materia
Introducir ao alumn@ no mundo da proteómica e do seu enorme potencial no campo da bioloxía.
Considerar amplamente os tres factores decisivos no seu desenvolvemento:
- Os avances realizados nos métodos e técnicas de purificación de proteínas e na súa separación mediante 2D- PAGE coa introducción de gradientes de pH inmovilizados (IPGs).
- O desenvolvemento de técnicas de espectrometría de masas para analizar proteínas e péptidos.
- A secuenciación de xenomas a gran escala e o desenvolvemento de bases de datos de proteínas.
Introducir aoal alumn@ nas novas estratexias para o análise do proteoma.
Contidos
· Introducción. Definición e tipos de proteómica
· Obtención e purificación de proteínas. Optimización de solubillización de proteínas de membrana.
· Electroforese. Fundamento e Tipos. Tipos de electroforese bidimensional.
Preparación da mostra. Primeira dimensión. Isoelectroenfoque. Inmovilinas.
Segunda dimensión. SDS-PAGE
Resolución de problemas asociados á técnica. Aplicacións
· Visualización das proteínas. Métodos de tinción.
· Visualización de modificacións postraduccionais en proteínas.
· Análise de imaxen. Introducción ao PDQuest e Melanie
· Identificación e caracterización de proteínas. A espectrometría de masas como técnica clave para a investigación proteómica.
Digestión e Análise por espectrometría de masas.
Huella peptídica: MALDI-TOF
Programas de bioinformática para a identificación de proteínas fundamentados en valores m/z.
Bibliografía básica e complementaria
- Electroforeses in Practice (3ª ed)
- Handbooks from Amersham Biosciences:
- Protein Purification. Handbook. 18-1037-46
- Gel Filtration. Principles and Methods. 18-1022-18
- Hydrophobic Interaction Chomatpgraphy. Principles and Methods. 18-1022-90
- Affinity Chromatography. Principles and Methods. 18-1022-29
- Ion Exchange Chromatography. Principles and Methods. 18-1114-21
- Reverse Phase Chromatography. Principles and Methods. 18-1134-16
- Expanded Bed Adsorption. Principles and Methods. 18-1124-26
- Immunoassays. A Practical Approach. Editado por J.P. Gosling. Oxford University Press (2000)
- Introduction to Proteomics. Tools for the New Biology. Daniel C.Liebler. Humana Press Inc. Totowa, N.J. (2002)
- Molecular Biology of the Cell (4ª ed). Alberts et al. Ed. Garland Science
- Protein Electroforesis. Technical Manual, Ed. Amersham Biosciences
Competencias
Entender os diferentes tipos de proteomica e as súas posibilidades
Conocer as técnicas e métodos para a purificación de proteínas asi como a súa separación por electroforeses 1D e 2D.
Coñecer as diferentes posibilidades de visualización e análises de imaxe.
Entender como a aplicación da espectrometría de masas permite a identificación e caracterización de proteínas.
Adquirir certa destreza no manexo de programas de bioinformática que permiten a identificación de péptidos e proteínas mediante huella peptídica e/ou etiqueta de secuencia.
Metodoloxía da ensinanza
. 20h clase expositiva-interactiva: 2 horas por semana que se empregaran en clases presenciais das cales 1 por semana adicarase ao aprendizaxe das difrentes ferramentas de bioinformática necesarias para superar o contido dos obxetivos da materia.
. 10h tutorias
. 18h práctica/trabajo
Aplicación de conecementos a un caso práctico consistente na purificación de proteínas citosólicas de linfocitos T humanos, a súa análise mediante electroforese e posterior identificación e caracterización virtual dunha delas en termos MS e MS/MS.
· Diseño e avaliación do traballo a realizar
· Obtención de datos experimentais
· Identificación e caracterización virtual mediante programas de bioinformática utilizando m/z e secuencia.
· Presentación pública do traballo.
Sistema de evaluación
Farase unha avaliación continua a través das clases, titorías e discusión de comentarios, temas e traballos que aparezan ao longo do curso. Valorarase a actitude, resultados e aproveitamento das prácticas realizadas no laboratorio e as practicas virtuais realizadas na de informática.
Finalmente se realizará, en caso necesario, un exercicio escrito para avaliar o nivel de coñecementos adquiridos que constará de varias preguntas repartidas entre cuestións teóricas moi concretas e resolución de problemas de dificultade análoga aos realizados durante o curso.
Tempo de estudo e traballo persoal
Expositiva/interactiva 20h x 2 (factor de traballo alumnad@) = 40h
Prácticas/traballo 18hX2 = 36h
Titorias = 10h
Exame = 6h
Total horas presenciais (aula + laboratorio) = 44h
Total horas traballo persoal alumnad@ = 92h
Outros (titorias + exame) = 16h
HORAS TOTAIS = 150h
CREDITOS ECTS (E/25) = 6
Recomendacións para o estudo da materia
Debido ao baixo número de alumn@s nesta materia é posible realizar un seguimento persoalizado polo que é fundamental a asistencia as actividades presenciais e a constancia para superar con éxito esta materia.