P1022107 - Química e Enxeñaría de Proteínas (Módulo Central Materias Obrigatorias) - Curso 2013/2014

Información

• Créditos ECTS
• Créditos ECTS: 6.00
• Total: 6.0
• Horas ECTS
• Clase Expositiva: 18.00
• Clase Interactiva Laboratorio: 12.00
• Clase Interactiva Seminario: 12.00
• Horas de Titorías: 6.00
• Total: 48.0

Outros Datos

• Tipo: Materia Ordinaria Máster RD 1393/2007
• Departamentos: Química Orgánica
• Áreas: Química Orgánica
• Centro: Facultade de Farmacia
• Convocatoria: 2º Semestre de Titulacións de Grao/Máster
• Docencia e Matrícula: Primeiro Curso (1º 1ª vez)

Profesores

Nome	Coordinador
TORNEIRO ABUIN, MERCEDES.	SI
VILLAVERDE CAMERON-WALKER, MARIA DEL CARMEN.	NON

Horarios

Nome	Tipo Grupo	Tipo Docencia	Horario Clase	Horario exames
Grupo /CLE_01	Ordinario	Clase Expositiva	SI	NON
Grupo /CLIL_01	Ordinario	Clase Interactiva Laboratorio	NON	NON
Grupo /CLIS_01	Ordinario	Clase Interactiva Seminario	NON	NON
Grupo /TI-ECTS01	Ordinario	Horas de Titorías	SI	NON

Programa

Existen programas da materia para os seguintes idiomas:

Castelán

Galego

Obxectivos da materia
Comprender os diferentes niveis de organización estructural das proteínas: estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria e a interrelación entre ambos.
Coñecer os principais motivos estructurais ou estruturas supersecundarias habitualmente presentes nos dominios proteicos. Coñecer a clasificación das proteínas e enzimas desde un punto de vista estructural e funcional. Entender a relación directa entre a estrutura das proteínas, en especial a estrutura tridimensional, e a función. Particularmente, débese saber relacionar as propiedades dunha proteína, a súa actividade, as súas interaccións con outras moléculas, etc., coa súa estrutura, e comprender como a modificación desta estrutura altera as propiedades da proteína, e se pode empregar para o deseño de proteínas con novas propiedades ou enxeñaría de proteínas.
Coñecer a PDB e outras bases de datos e algún programa informático sinxelo para a visualición e manipulación de estruturas 3-D de proteínas.
Entender os principios da catálisis enzimática, os métodos de estudo das reaccións enzimáticas e, como exemplo máis representativo, os diferentes mecanismos enzimáticos das proteasas e enzimas relacionados. Entender os diferentes tipos de forzas implicadas no plegamiento de proteínas e nas interaccións proteína-ligando. Coñecer uns principios básicos de enxeñaría de proteínas así como as ferramentas habituais e os pasos a seguir para o rediseño e deseño de novas estruturas de proteínas.

Contidos
Teóricos:

- As proteínas como as biomoléculas funcionales por excelencia.
- Estrutura e plegamiento das proteínas. Modificacións post-traduccionais.
- Enzimas: clasificación, catálisis enzimática; métodos de estudo das reaccións enzimáticas. Reaccións de hidrólisis e reaccións de transferencia de grupos. Outras reaccións enzimáticas.
- Clasificación de proteínas. Clasificación estructural: bases de datos. Estudo dalgúns exemplos representativos de proteínas con dominios alfa, beta e alfa/beta.
- Interaccións proteína-ligando: forzas implicadas. Cambios conformacionais.
- Enxeñaría de proteínas. Deseño de estruturas de proteínas.

Prácticos:
- Métodos de determinación estructural de proteínas.
- Visualización e análise de estruturas tridimensionais de aminoácidos e péptidos. Estrutura primaria e secundaria.
- Manexo do Protein Data Bank (PDB) e outras bases de datos de proteínas.
- Manipulación de estruturas de proteínas con programas informáticos. Motivos estructurais. Análise do centro activo. Comparación de estruturas de proteínas.

Bibliografía básica e complementaria
T. Bugg: An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry. Blackwell Science, 1997.
H. Dugas, C. Penney: Bioorganic Chemistry, a Chemical Approach to Enzyme Action. 3™ ed. Springer, 1996.
Fersht: Structure and Mechanism in Protein Science. Freeman, 1999.
Walsh: Enzymatic Reaction Mechanisms. Freeman, 1979.
Ruth Hogue Angeletti: Proteins: Analysis and Design. Academic Press, 1998.
Arthur M. Lesk: Introduction to Protein Architecture. Oxford University Press, 2001.
Carl Branden y John Tooze: Introduction to Protein Structure. 2nd Edition, Garland Publishing, 1999.
David Whitford: Proteins Structure and Function. John Wiley & Sons Ltd. 2005.
Anthony R. Rees, Ronald Wetzel y Michael J. Sternberg (Editores): Protein Enginering: A Practical Approach. IRL Press, 1996.

Competencias
Entender a importancia das proteínas e o seu papel biolóxico. Coñecer os aminoácidos e as súas representacións, así como a estrutura e propiedades do enlace peptídico. Coñecer os conceptos de estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria de proteínas, os diferentes tipos e forma de representalos. Coñecer as principais modificacións post-traduccionais que sofren as proteínas.

Entender as funcións das proteínas e a súa relación coa estrutura. Saber clasificar as proteínas de acordo coa súa estrutura e coñecer as principais bases de datos relacionadas con este tema.

Comprender como funcionan os enzimas, como se estuda o mecanismo das reaccións enzimáticas e coñecer os 4 tipos de mecanismos de reacción das proteasas.

Coñecer todos os factores implicados no plegamiento de proteínas e nas interaccións proteína-ligando.

Coñecer as ferramentas básicas que se utilizan para o rediseño e deseño de novas estruturas de proteínas con propiedades preestablecidas.

Adquirir uns coñecementos básicos sobre a infraestructura necesaria para levar a cabo a determinación de estruturas de proteínas.

Metodoloxía da ensinanza
Alternaranse clases teóricas (transparencias, presentacións vía Power Point e explicacións no encerado) con clases prácticas de ordenador. Nestas clases visualizaranse as estruturas de Lewis e tridimensionais dos aminoácidos e algúns péptidos (Chemdraw e Chem 3D), manexaranse bases de datos (PDB, Enzyme, Brenda, Cath, Scop, PdbSum...) e outros recursos dispoñibles en internet e visualizaranse, analizarán e manipularán estruturas de proteínas e os seus complexos con ligandos. Ademais, suscitaranse exercicios que serán resoltos polos alumnos.

Suscitarase así mesmo, nas últimas semanas do curso, a realización de traballos por parte dos alumnos cuxo obxectivo será o estudo a fondo dunha proteína concreta, de estrutura tridimensional coñecida, con obxecto de relacionar a súa estrutura e función aplicando toda a metodoloxía desenvolvida ao longo do curso.

Sistema de evaluación
Avaliación continuada en función da participación nas clases, así como da realización dos exercicios e traballos propostos. Haberá varios controis con exercicios prácticos (porcentaxe na calificación final dos controis: 80%).

Para os alumnos que non superen a materia en primeira convocatoria haberá un exame extraordinario práctico.
Tempo de estudo e traballo persoal
A materia ten unha carga de traballo de 6,0 ECTS, correspondendo 1 crédito ECTS a 25 horas de traballo total.
Clases expositivas: 18 horas
Clases iterativas: 24 horas
Tutorías:6 horas

Recomendacións para o estudo da materia
Recoméndase a aqueles alumnos que fai máis dun ano que non han cursado algunha materia de química ou química orgánica que repasen conceptos básicos sobre o enlace químico, estruturas de Lewis, estruturas resonantes, hibridación e estrutura, isomería óptica e geométrica e reactividad básica dos compostos orgánicos.
Recoméndase así mesmo a realización das tarefas propostas en clase: resolución de exercicios, manexo de bases de datos, práctica no manexo dos programas de visualización molecular utilizados na asignatura, etc.

Observacións
Como ferramenta básica para esta signatura recoméndase a páxina web do Protein Data Bank (http://www.pdb.org). Desde esta páxina web pódese acceder a outras bases de datos, e enlaces con material suplementario de interese para esta asignatura.