P1022206 - Enzimoloxía Industrial (Materias Optativas vinculadas á Orientación Industrial) - Curso 2013/2014
Información
- Créditos ECTS
- Créditos ECTS: 4.50
- Total: 4.5
- Horas ECTS
- Clase Expositiva: 13.50
- Clase Interactiva Laboratorio: 9.00
- Clase Interactiva Seminario: 9.00
- Horas de Titorías: 4.50
- Total: 36.0
Outros Datos
- Tipo: Materia Ordinaria Máster RD 1393/2007
- Departamentos: Enxeñaría Química
- Áreas: Enxeñaría Química
- Centro: Facultade de Farmacia
- Convocatoria: 2º Semestre de Titulacións de Grao/Máster
- Docencia e Matrícula: Primeiro Curso (1º 1ª vez)
Profesores
Horarios
Programa
Existen programas da materia para os seguintes idiomas:
CastelánGalegoInglésObxectivos da materiaProporcionar un coñecemento avanzado dos enzimas e dos modelos cinéticos que rixen as reaccións enzimáticas , pero principalmente dar unha visión da obtención das enzimas a escala industrial, así como das aplicacions nas diversas industrias.
Introducir os/as alumn@s nas aplicacións analíticas e biotecnolóxicas dos enzimas e dos métodos enzimáticos orientados a sectores socioeconómicos como o químico, clínico, agroalimentario, farmacéutico e medioambiental
ContidosA asignatura comprende varios temas teóricos, así como practicas de laboratorio, e ambo-los dous se indican de seguido:
1.- Introdución. Enzimas e célula viva. Natureza, estrutura e propiedades.
2.- Cinéticas das reaccións enzimáticas. Concepto de actividade. Influencia na velocidade de reacción. Efecto do binomio tempo temperatura /pH.
3.- Cinética e modelos formais de catálise. Modelo de Michaelis-Menten de aproximación ao equilibrio. Linealización do modelo
4.- Inhibición enzimática no modelo de Michaelis-Menten. Inhibición. Competitiva, non competitiva e acompetitiva. Inhibición irreversible
5.- Reaccións de múltiples substratos. Mecanismo secuencial aleatorio. Mecanismo secuencial ordenado. Mecanismo de Theorell-Chance. Mecanismo “ping-pong”. Estimación de parámetros cinéticos en reaccións bisubstrato
6.- Extracción e purificación de enzimas. Escala industrial
7.- Inmobilización de enzimas. Aspectos xerais. Métodos de inmobilización de enzimas por retención física. Métodos de inmobilización por unión química. Efectos da inmobilización. Elección do método
8.- Unión de ligandos a proteínas. Cooperatividade. Enzimas alostéricos e modelos. Modelo MWC e modelo alostérico secuencial (KNF). Expresión xeral do modelo. . Modelo de cooperatividade negativa.
9.- Aplicación de enzimas en produción industrial
Practicas no laboratorio
1. Illamento de enzimas (lipasas de diferentes orixes, coma augas termais). Actividade de consorcios e illados
2.- Estudo de cinetica enzimática. Aplicación de Simuladores dinámicos a reactores enzimáticos.
Bibliografía básica e complementariaEngel, P. C., Enzyme kinetics: The Stady State Approach, Chapman & Hall, 1981.
Gerhartz, W., Enzymes in Industry, VCH, New York, 1990.
Godfrey, T. e West, S., Eds. Industrial enzymology, 2ª ed., Stockton Press, 1996.
Núñez de Castro, I., Enzimología, Ed. Pirámide, 2001.
Palmer, T., Understanding Enzymes, 2ª e 4ª eds., Ellis H., Pbl. Chischester, 1985 e 1995.
Protein Purification: Handbook, Amersham Pharmacia Biotech, Uppsala, 1998.
Price, N. C. e Stevens, L., Fundamentals of Enzymology, Oxford Univ. Press, Oxford, 1996.
Segel, I. H., Biochemical calculations, 2ª ed., Wiley & Sons, 1976.
Wiseman, A., Handbook of Enzyme Biotecnology, Ellis Horwood Ltd, Chichester, 1995.
Competencias- Coñecer os principios de catálise química e catálise enzimática
- Dominar a cinética e modelos formais de catálise
- Interpretar o significado dos diferentes parámetros cinéticos
- Coñecer o papel dos enzimas nos principais sectores industriais
-- Aplicar os estudos anteriores de purificación, cinética enzimática de estado estacionario e modulación da actividade enzimática a un caso práctico
Metodoloxía da ensinanza - 2 horas de teoría á semana que se empregarán tanto para clases teóricas presenciais como para a realización de traballos presenciais.
- 15 horas de traballo experimental presencial que consistirá na realización de practicas como determinación de actividade enzimática e/ou illamento dunha enzima. En todo caso, a estrutura empregada será:
1) Deseño e avaliación do traballo que se quere realizar
2) Obtención dos resultados experimentais
3) Análise dos resultados
4) Reconsideración e realización de nova experimentación se fora preciso
5) Entrega do caderno de laboratorio
Objetivos de la asignatura
Proporcionar un conocimiento avanzado de los enzimas y de los modelos cinéticosque rigen las reacciones enzimática, pero principalmente dar una visión de la obtención de enzimas a escala industrial, así como de sus aplicaciones en diversas industrias.
Introducir a los/las alumn@s en las aplicaciones analíticas y biotecnológicas de los enzimas y de los métodos enzimáticos orientados a sectores socioeconómicos como el químico, clínico, agroalimentario, farmacéutico y medioambiental.
Contenidos
La asignatura constará de varios temas teóricos, así como de prácticas de laboratorio y ambos aspectos se indican a continuación:
1.- Introdución. Enzimas y célula viva. Natureza, estructura y propiedades.
2.- Cinéticas de las reacciones enzimáticas. Concepto de actividad. Influencia en la velocidad de reacción. Efecto del binomio tiempo temperatura /pH. Desactivación enzimática
3.- Cinética y modelos formales de catálisis. Modelo de Michaelis-Menten de aproximación al equilibrio. Linealizacion del modelo
4.- Inhibición enzimática en el modelo de Michaelis-Menten. Inhibición. Competitiva, no competitiva y acompetitiva. Inhibición irreversible
5.- Reacciones de múltiples substratos. Mecanismo secuencial aleatorio. Mecanismo secuencial ordenado. Mecanismo de Theorell-Chance. Mecanismo “ping-pong”. Estimación de parámetros cinéticos en reacciones bisubstrato
6- Extracción y purificación de enzimas. Escala industrial
7.- Inmobilización de enzimas. Aspectos generales. Métodos de inmobilización de enzimas por retención física. Métodos de inmobilización por unión química. Efectos da inmobilización. Elección del método
8.- Unión de ligandos a proteínas. Cooperatividad. Enzimas alostéricos y modelos.Modelo MWC y alostérico secuencial (KNF). Modelo de cooperatividad negativa.
9.- Aplicación de enzimas en produción industrial
Prácticas de laboratorio
1.- Aislamiento de enzimas (lipasas a partir de diversas fuente, como aguas termales). Determinación de actividad de consorcios y aislados
2.- Determinación de una cinética enzimática. Estudio de diversos casos en reactor de flujo en pistón con MATLAB
Bibliografía básica y complementaria
Engel, P. C., Enzyme kinetics: The Stady State Approach, Chapman & Hall, 1981.
Gerhartz, W., Enzymes in Industry, VCH, New York, 1990.
Godfrey, T. e West, S., Eds. Industrial enzymology, 2ª ed., Stockton Press, 1996.
Núñez de Castro, I., Enzimología, Ed. Pirámide, 2001.
Palmer, T., Understanding Enzymes, 2ª e 4ª eds., Ellis H., Pbl. Chischester, 1985 e 1995.
Protein Purification: Handbook, Amersham Pharmacia Biotech, Uppsala, 1998.
Price, N. C. e Stevens, L., Fundamentals of Enzymology, Oxford Univ. Press, Oxford, 1996.
Segel, I. H., Biochemical calculations, 2ª ed., Wiley & Sons, 1976.
Wiseman, A., Handbook of Enzyme Biotecnology, Ellis Horwood Ltd, Chichester, 1995.
Competencias
- Conocer los principios de catálisis química y catálisis enzimática
- Dominar la cinética y modelos formales de catálise
- Interpretar el significado de los diferentes parámetros cinéticos
- Conocer el papel de los enzimas en los principales sectores industriales
- Conocer las aplicaciones de la Ingeniería de proteínas al campo de la Enzimología aplicada
- Aplicar los estudios anteriores de purificación, cinética enzimática de estado estacionario y modulación de la actividad enzimática a un caso práctico
Metodología de la enseñanza
- 2 horas de teoría a la semana ,que se emprearán tanto para clases teóricas presenciales como para la realizaciónde problemas.
- 15 horas de trabajo experimental presencial que consistirá en la realización de prácticas como la determinación de actividad enzimática y/ó aislamiento de una enzima. En todo caso, la metodología será:
1) Diseño y evaluación del trabajo que se quiere realizar
2) Obtención de los resultados experimentales
3) Análisis de los resultados en terminos de un modelo cinético
4) Reconsideración y realización de nueva experimentación se fuera preciso
5) Entrega del cuaderno de laboratorio
A los alumnos que, por tarabajar, no puedan asistir a clase se les facilitará mediante medios informáticos la mayoría de la información (no los apuntes de clase), aunque la asistencia a prácticas si es OBLIGATORIA
Sistema de evaluación
Se hará una evaluación a través de las clases, tutorías y discusión de comentarios, temas y trabajos que surgan a lo largo del curso. Se valorará la actitud, resultados y aprovechamiento de las prácticas realizadas en el laboratorio . Finalmente, se realizará, un examen escrito para evaluar el nivel de conocimientos adquiridos que constará de varias preguntas repartidas entre cuestiones teóricas muy concretas (que pueden estar asimismo relacionadas con las prácticas y con las las conferencias si las hubiere) y resolución de problemas de dificultad análoga a los realizados durante el curso.
El examen puntuará en torno a un 50%, y lo mismo la evaluación continua
Tiempo de estudio y trabajo personal
-Horas presenciales teóricas (clase magistral) 12h x 2 = 24h
-Presenciales aplicadas asistidas por ordenador 6h x2 =12h
-Horas presenciales de trabajo experimental 15h x 3 = 45h
-Seminarios 5h x 2 = 10h
-Tutorias 3.5h x 1 = 3.5h
-Examen 6h x 3 = 18h
Total horas = 112,5
Créditos ECTS (E/25) : 4.5
Recomendaciones para el estudio de la asignatura
Debido al bajo número de alumn@s en la materia, se puede realizar un seguimiento personalizado, por lo que es fundamental la asistencia a las actividades presenciales y/ó la constancia para superar fácilmente con éxito esta materia.De no poder asistir a clase, es aun más necesaria la constancia para ir llevando al día la materia (consecución de apuntes, tutorías, comunicación con el profesor,...)
Ós alumnos que, por traballar, non poidan asistir ás clases se lles facilitará parte da información (non os apuntes de clase) por medios informáticos, aínda que a asistaencia ás prácticas é obrigatoria
Sistema de evaluaciónFarase unha avaliación continua a través das clases, titorías e discusión de comentarios, temas e traballos que xurdan ao longo do curso.
Valorarase a actitude, resultados e aproveitamento das prácticas realizadas no laboratorio .
Finalmente, realizarase, un exercicio escrito para avaliar o nivel de coñecementos adquiridos que constará de varias preguntas repartidas entre cuestións teóricas moi concretas e resolución de problemas de dificultade análoga aos realizados durante o curso.
O exame puntuara un 50%, e a evaluacion continua un 50%.
Tempo de estudo e traballo persoal-Horas presenciais teóricas (clase maxistral) 12h x 2 = 24h
-Presenciais aplicadas asistidas por ordenador 6h x2 =12h
-Horas presenciais de traballo experimental 15h x 3 = 45h
-Seminarios 5h x 2 = 10h
-Titorias 3.5h x 1 = 3.5h
-Exame 6h x 3 = 18h
Total horas = 112,5
Créditos ECTS (E/25) : 4.5
Recomendacións para o estudo da materiaDebido ao baixo número de alumn@s na materia, pódese realizar un seguimento personalizado, polo que é fundamental a asistencia ás actividades presenciais e a constancia para superar facilmente con éxito esta materia. Os non asistentes deben levar a materia ó día
ObservaciónsA materia impartirase en español.