La gran mayoría de los catalizadores naturales son enzimas y son fundamentales para la vida, ya que controlan la mayoría de los procesos biológicos que tienen lugar en los organismos vivos. Tras décadas de investigación sobre el origen del enorme poder catalítico de las enzimas, no existe en la actualidad un entendimiento real de la sorprendente eficacia de estos catalizadores. De hecho, el descubrir la forma en que actúan las enzimas sigue siendo uno de los desafíos de la química en la frontera entre la biología y la medicina. A pesar de que los mecanismos químicos de muchas reacciones enzimáticas han sido, en cierta medida, esclarecidos en estudios estructurales y bioquímicos, las estrategias utilizadas por los sistemas enzimáticos para lograr incrementos asombrosos en la velocidad de ciertas reacciones siguen siendo objeto de debate actualmente. El esclarecimiento de las estructuras y mecanismos enzimáticos es crucial para diseñar catalizadores artificiales con poder catalítico y selectividad similar o mayor que los de los catalizadores naturales.
Investigación
Ana Ríos Rodríguez y Juan Crugeiras
Estamos interesados en caracterizar el mecanismo de las reacciones de transferencia protónica en el carbono en sistemas biológicos. En colaboración con el grupo de investigación del profesor John P. Richard (Universidad de Buffalo, USA), hemos llevado a cabo una serie de estudios que han permitido determinar las barreras cinética y termodinámica para la desprotonación del carbono en alfa al grupo amino de aminoácidos y péptidos en agua. Los resultados obtenidos han aportado información importante sobre las estrategias utilizadas por las racemasas de aminoácidos con el fin de disminuir la barrera de activación para la transferencia protónica no-enzimática.
Unidad de investigación: Química Biofísica